DOENÇAS POR PRIONS
Encefalopatias espongiformes transmissíveis (TSE), ou
doenças por prions. As TSE são um grupo de desordens neurodegenerativas fatais
que afetam tanto animais como humanos e podem exibir um caráter esporádico,
hereditário e infeccioso. A propagação da doença requer a expressão de uma
proteína normal denominada proteína prion celular (PrPc) que é convertida numa
forma anormal, chamada PrPsc. De acordo com a hipótese do envolvimento apenas
de proteína no processo infeccioso, estas doenças não requerem ácidos nucléicos
e PrPscé o próprio agente infeccioso.
A pesquisa nesta área concentra-se em entender como
os possíveis mecanismos de ganho de função neurotóxica de PrPsc contribuem
para a neurodegeneração destas doenças.Entretanto, nos últimos anos várias
funções biológicas têm sido atribuídas a PrPc e cresce a idéia de que a
perda de sua função desempenhe um papel na patogênese das doenças por
prion.
Uma das propriedades funcionais de
PrPc relaciona-se ao seu papel como um receptor celular para laminina, uma
proteína da matrix estracelular. Trabalhos realizados sob a direção da Dra.
Vilma Regina Martins mostraram que a interação PrPc-laminina afeta a adesão
neuronal e a formação e manutenção de prolongamentos das células
nervosas.
Mostramos também que PrPc é um ligante de uma
co-chaperonina denominada “stress-inducible protein 1” , STI1. Esta associação
determina a sinalização celular por proteína cinase dependente de cAMP e
proteína cinase ativada por mitógenos (MAPK), que estão envolvidas com a
proteção contra morte celular programada e diferenciação celular,
respectivamente.
Um terceiro ligante de PrPc caracterizado pelo
nosso grupo é a vitronectina cuja associação é importante para o crescimento
axonal tanto no sistema nervoso central como no periférico.
O trabalho deste grupo de pesquisa tem como foco a
determinação dos papéis fisiológicos de PrPc, o que será de grande importância
para o entendimento dos mecanismos envolvidos na patogênese das doenças por
prions, e também na possível caracterização de outras patologias associadas a
perda de função de PrPc.
Pesquisa
dirigida pelos Drs. Vilma Regina Martins e Ricardo Renzo Brentani.
Disponível
em: http://www.ivdn.ufrj.br/kb_ivdn_v01_00_index.htm
Postado
por: Karina Marques
Prions são partículas compostas apenas por proteínas normais do organismo, que quando modificadas tornam-se patogênicas. Ao se acumular no organismo essa proteína mutada leva à morte de neurônios, deixando o cérebro com aspecto esponjoso e causando doenças degenerativas do sistema nervoso central.Os príons são capazes de produzir cópias de si próprios, apesar de não possuírem nenhum tipo de ácido nucléico (DNA ou RNA). Não provocam resposta imunológica.
ResponderExcluirResistentes ao congelamento, ao ressecamento, ao calor do cozimento normal dos alimentos, à pasteurização e à esterilização por procedimentos usuais.
Fonte: http://prionseinfeccoesbiobio1.blogspot.com.br/
postado por: Andressa Francisco.